에이즈 바이러스 차단 단백질 핵심영역 규명

포스텍 오병하·우재성 연구팀 'TRIM5' 결합 메커니즘 밝혀

에이즈 바이러스의 증폭을 차단하는 단백질로 알려진 'TRIM5'를 비롯한 여러 단백질들 안에서 중요한 역할을 하는 핵심영역의 구조와 기능이 포스텍 연구진에 의해 규명됐다.

포스텍 생명과학과 오병하(45) 교수와 우재성(28·박사과정) 씨 연구팀은 29일 에이즈 바이러스 차단 등 의학적으로 중요한 기능을 하는 단백질에서 발견되는 'B30.2/SPRY' 영역의 3차원 구조를 규명하고 이 영역이 다른 단백질들과 어떻게 상호작용하는지를 알아내는데 성공했다고 밝혔다. 이 연구결과는 '셀' 자매지인 분자생물학분야 권위지 '몰레큘러 셀'(Molecular Cell)의 12월 29일자 표지논문으로 발표됐다.

생물체를 구성하는 주요 성분인 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 20종으로, 이 아미노산이 어떤 순서로 몇 개가 연결되어 있느냐에 따라 단백질의 종류도 달라진다. 또 인체에는 총 4만여 종의 단백질이 존재하는 것으로 알려져 있는데, 여러 중요한 단백질에 공통적으로 존재하는 핵심영역의 구조를 우선 규명하는데 연구가 집중되고 있다.

이 과정에서 2004년 2월 조지프소드로스키 하버드대 교수 등 미국 다나파브(DANA Farber) 암연구소 연구팀에 의해 'TRIM5' 단백질이 에이즈 바이러스를 차단한다는 사실이 네이처를 통해 발표된 후 많은 과학자들이 이 단백질의 구조 규명을 위해 연구를 진행했지만 여전히 베일에 가려 있었다.

오 교수 연구팀은 'TRIM5' 단백질이 에이즈 바이러스와 결합할 때 'B30.2/SPRY' 영역이 접합부위로 작용하며 에이즈 바이러스의 활동을 방해한다는 것에 착안해 여러 단백질로부터 유래한 'B30.2/SPRY' 영역의 구조를 규명하는 연구를 진행, 'B30.2/SPRY' 영역의 3차원 분자구조를 규명하고 다른 단백질을 인식·결합하는 접합부위의 정확한 위치와 결합 메커니즘을 규명했다.

오 교수는 "단백질은 에이즈와 같은 바이러스 관련 질병과 오피쯔(Opitz) 증후군이나 가족성지중해열과 같은 유전성 질환과 관련성이 커, 이번 연구결과가 관련 의학 연구에 큰 진전을 가져올 것으로 기대된다."고 말했다.

포항·박정출기자 jcpark@msnet.co.kr