새 단백질 구조 발견-포항공대 연구팀

포항공대 기능성분자계 연구단 김광수(52.화학과) 교수팀이 지금까지 발견되지 않았던 새로운 형태의 단백질(폴리펩티드) 구조를 발견했다. 김 교수팀은 자연계에 존재하는 단백질 아미노산의 나선구조가 왼쪽 방향으로도 가능하다는 것을 이론적으로 규명했다.

지금까지 아미노산의 나선구조는 모두 오른쪽 방향인 것으로 인식돼 왔으나 김 교수팀의 이번 발견으로 라마찬드란(Ramachandran) 도표로 나선구조를 파악했던 기존 생화학 교과서의 내용 수정이 불가피할 것으로 보인다.

연구팀은 새로 발견한 이 단백질 구조를 '람다 헬릭스(람다-helix)'라고 명명했다. 지금까지 단백질 구조는 20개의 아미노산의 조합으로 이루어진 '나선구조(알파-helix)'와 '병풍구조(베타-sheet)'가 적절히 배열된 것으로 알려지고 있다.

연구팀은 단백질 구성요소인 펩티드 양끝의 전기적 특성에 따라 두 가지 종류의 나선구조중 하나가 결정된다는 것을 양자화학 계산과 분자 동역학 모의실험을 통해 밝혀냈다.

즉, 중성을 띠고 있는 펩티드의 양끝에 각각 양성과 음성의 전하를 띠게 해줌으로써 기존의 나선구조(알파-helix, 사진 B)가 방향을 바꿔 새로운 나선구조(람다-helix, 사진 A)로 변형된다는 것.

단백질은 생체내 신진대사에 필수적인 효소를 포함해 그 종류가 수백만개 이상이나 되기때문에 생명현상에서 단백질이 차지하는 비중은 절대적이며, 게놈 프로젝트로 잘 알려진 유전자(DNA) 정보도 결국은 단백질을 합성하기 위한 것이다.

이같은 연구결과는 생명현상에 대한 이해의 폭을 넓혔을 뿐만 아니라, 생체 내에서 단백질의 구조 및 기능과 관련된 여러가지 질병에 대한 새로운 이해를 도울 것으로 기대되고 있다.

특히 단백질 나선구조의 안정성과 깊은 관련이 있는 것으로 알려진 광우병, 알츠하이머 증후군(일명 치매) 등 뇌질환의 원인을 밝히는데 중요한 단서를 제공할 것으로 보인다.

과학기술부의 지원으로 수행한 이 연구결과는 세계적인 학술지인 미국화학회지(Journal of American Chemical Society) 1월 24일자에 속보로 발표됐고, 화학 및 화공분야의 혁신적인 연구결과만을 발췌해 기사화하는 미국 화학-화공학회뉴스에도 소개됐다.

포항.정상호기자 falcon@imaeil.com